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<!DOCTYPE html>

<title>Triosephosphatisomerase</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Triosephosphatisomerase</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Triosephosphatisomerase

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Bändermodell nach <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/2jk2">2jk2</a>

</td></tr>

<tr>

<p>Vorhandene Strukturdaten: <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1HTI">1HTI</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1wyi">1wyi</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/2jk2">2jk2</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/2vom">2vom</a></span>

</p>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">248 Aminosäuren

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundär-</a> bis <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Homodimer

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Isoform" title="Isoform">Isoformen</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">2

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<ul><li><a href="GeneCards" title="GeneCards">GeneCards</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.genecards.org/cgi-bin/carddisp.pl?gene=TPI1">TPI1</a></li>

<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P60174">P60174</a></li>

<li><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>: <span title="Untervorlage eingebunden: CASRN"></span><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=9023-78-3">9023-78-3</a><span class="editoronly" style="display:none;"></span></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=5.3.1.1">5.3.1.1</a>, <a href="Isomerase" class="mw-redirect" title="Isomerase">Isomerase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Dihydroxyacetonphosphat (=Glyceronphosphat)

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">D-Glycerinaldehyd-3-phosphat

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Chordatiere" title="Chordatiere">Chordatiere</a>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122; text-align:center;"><a href="Homologie_(Genetik)#Homologie_zwischen_verdoppelten_oder_fremden_Genen" title="Homologie (Genetik)">Orthologe</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122; text-align:center;">Mensch

</td>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122; text-align:center;">Hausmaus

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Entrez_Gene" title="Entrez Gene">Entrez</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Ensembl" title="Ensembl">Ensembl</a>

</td>

</td>

<td><span class=""><small><small><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ensembl.org/Mus_musculus/geneview?gene=ENSMUSG00000023456;db=core">ENSMUSG00000023456</a></small></small></span>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="National_Center_for_Biotechnology_Information" title="National Center for Biotechnology Information">Refseq</a> (mRNA)

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="National_Center_for_Biotechnology_Information" title="National Center for Biotechnology Information">Refseq</a> (Protein)

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Genlocus" title="Genlocus">Genlocus</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="PubMed" title="PubMed">PubMed</a>-Suche

</td>

</td>

</p>

</td></tr></tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p>Die <b>Triosephosphatisomerase</b> (<i>TIM, TPI</i>) ist das <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a>, das <a href="Dihydroxyacetonphosphat" title="Dihydroxyacetonphosphat">Dihydroxyacetonphosphat</a> (DHAP) zu <a href="Glycerinaldehyd-3-phosphat" title="Glycerinaldehyd-3-phosphat">Glycerinaldehyd-3-phosphat</a> (GAP) umwandelt. Dies ist ein Teilschritt der <a href="Glycolyse" class="mw-redirect" title="Glycolyse">Glycolyse</a>. TPI ist damit unverzichtbar für alle Lebewesen, die <a href="Glucose" title="Glucose">Glucose</a> oder <a href="Fructose" title="Fructose">Fructose</a> nur mittels Glycolyse verwerten können.

</p><p>Im Menschen kodiert ein Gen (TPI1) auf <a href="Chromosom_12_(Mensch)" title="Chromosom 12 (Mensch)">Chromosom 12</a>, Locus 12p13 das funktionelle Protein, mindestens drei <a href="Pseudogen" title="Pseudogen">Pseudogene</a> sind bekannt. Mutationen am Gen können <a href="Triosephosphat-Isomerase-Defizienz" title="Triosephosphat-Isomerase-Defizienz">Triosephosphat-Isomerase-Defizienz</a> verursachen.

</p><p>Ein potenter Inhibitor ist 2-Phosphoglycolat, das in Pflanzen im Zuge der <a href="Photorespiration" title="Photorespiration">Photorespiration</a> abgebaut wird.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Struktur">Struktur</h2></div>

<p>Die Triosephosphatisomerase ist ein Mitglied der all-α- und all-β-Klasse (α/β) von Proteinen und ein Homodimer, das aus zwei sequenzidentischen Untereinheiten (Ketten) mit jeweils 247 Aminosäuren besteht. Jedes TPI-Monomer (Kette) enthält den vollständigen Satz katalytischer Aminosäurereste, jedoch ist das Enzym nur in der oligomeren Form aktiv.<sup id="cite_ref-PMID18562316_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID18562316-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Daher ist die <a href="Dimerisierung" title="Dimerisierung">Dimerisierung</a> für die volle Funktion des Enzyms wesentlich, obwohl nicht angenommen wird, dass eine Kooperativität zwischen den beiden aktiven Zentren besteht.<sup id="cite_ref-PMID2065677_3-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID2065677-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Jede Untereinheit enthält 8 äußere <a href="%CE%91-Helix" title="Α-Helix">α-Helices</a>, die 8 innere <a href="%CE%92-Faltblatt#Struktur" title="Β-Faltblatt">β-Stränge</a> umgeben und eine konservierte Strukturdomäne bilden, die als geschlossenes <a href="Protein-Faltungsklasse#α/β" title="Protein-Faltungsklasse">α/β-Barrel</a> (α/β) oder genauer gesagt als <a href="TIM-Fass" title="TIM-Fass">TIM-Fass</a> (engl. <i>TIM barrel</i>) bezeichnet wird. Der TIM-Fass wurde ursprünglich nach dem Enzym benannt und ist schätzungsweise in 10 % aller Enzyme enthalten. Charakteristisch für die meisten TIM-Fass-Domänen ist das Vorhandensein des aktiven Zentrums des Enzyms in den Regionen der unteren Schleife, die durch die acht Schleifen erzeugt werden, die die <a href="C-Terminus" title="C-Terminus"><i>C</i>-Termini</a> der β-Stränge mit den <a href="N-Terminus" title="N-Terminus"><i>N</i>-Termini</a> der α-Helices verbinden. TIM-Fassproteine teilen auch ein strukturell konserviertes Phosphatbindungsmotiv mit der Phosphatgruppe, die sich im Substrat oder in den Cofaktoren befindet.<sup id="cite_ref-PMID27899674_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID27899674-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>In jeder Kette tragen unpolare Aminosäuren, die ausgehend von den β-Strängen nach innen weisen, zum hydrophoben Kern der Struktur bei. Die α-Helices sind <a href="Amphiphilie" title="Amphiphilie">amphipathisch</a>: Ihre äußeren (mit Wasser in Kontakt tretenden) Oberflächen sind polar, während ihre inneren Oberflächen weitgehend hydrophob sind. Die Schleifen sind eine Mischung aus polaren und unpolaren Aminosäureresten.<sup id="cite_ref-PMID2204418_5-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID2204418-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Katalysiertes_Gleichgewicht">Katalysiertes Gleichgewicht</h2></div>

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle \rightleftharpoons }</annotation>

</semantics>

</math></span><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/1c37b981df851b9e54e489e017b1481e37d418f3.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.338ex; width:2.324ex; height:1.843ex;" alt="{\displaystyle \rightleftharpoons }" loading="lazy"></span>

</p><p>TPI stellt ein Gleichgewicht zwischen den Zwischenprodukten Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) her. Die Substrate entstehen aus Fructose-1,6-Bisphosphat in der vorgelagerten <a href="Aldolase" title="Aldolase">Aldolase</a>-Reaktion.

Das Gleichgewicht liegt stark auf der Seite des DHAP, für den Fortlauf der Glycolyse wird allerdings GAP benötigt, so dass sich das Gleichgewicht durch Produktentnahme verschiebt (<a href="Prinzip_vom_kleinsten_Zwang" title="Prinzip vom kleinsten Zwang">Prinzip von Le Chatelier</a>).

</p><p>Die <a href="Katalyse" title="Katalyse">Katalyse</a> erfolgt über ein Endiol- bzw. Endiolat-Intermediat. Hierbei tritt ein <a href="Glutamate" title="Glutamate">Glutamat</a>-Rest (Glu<sup>165</sup>) im aktiven Zentrum des Enzyms mit dem ungewöhnlich hohen pK<sub>s</sub>-Wert von 6,5 als <a href="Basen_(Chemie)" title="Basen (Chemie)">Base</a> auf, ein <a href="Histidin" title="Histidin">Histidin</a>-Rest (His<sup>95</sup>) als <a href="S%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Säure">Säure</a>.

</p><p>Die Umsetzung von DHAP zu GAP erfordert einen ausgefallenen <a href="Reaktionsmechanismus" title="Reaktionsmechanismus">Reaktionsmechanismus</a>, in dessen Verlauf Glu<sup>165</sup> ein H<sup>+</sup>-Ion vom C-Atom 2 abstrahiert, während His<sup>95</sup> ein H<sup>+</sup>-Ion ans C1-Atom abgibt.<sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Dieser Mechanismus kann, da die <a href="Carboxygruppe" title="Carboxygruppe">Carboxygruppe</a> des Glu viel azider (saurer) als das C2-Atom ist, unter nicht-enzymatischen Bedingungen keinesfalls ablaufen.

Die <i>TIM</i> bildet durch die ideal auf das Substrat angelegte Umgebung des aktiven Zentrums hingegen sog. <a href="Low-barrier_hydrogen_bond" class="mw-redirect" title="Low-barrier hydrogen bond">Low-barrier hydrogen bonds</a> (<i>LBHB</i>) aus, eine spezielle Art von <a href="Wasserstoffbr%C3%BCckenbindung" title="Wasserstoffbrückenbindung">Wasserstoff-Brücken</a>, die mit −40 bis −80 kJ/mol (anstatt etwa −12 bis −30 kJ/mol) deutlich stabiler sind. Diese LBHB werden durch gleichzeitige Protonierung und Deprotonierung an den C-Atomen C1 bzw. C2 erreicht.

</p>

<p>Eine 10 Aminosäuren lange Sequenz des Enzyms, ein sogenannter Loop, verdeckt das aktive Zentrum im substratbeladenen Zustand. Einerseits wird damit das Endiol-Zwischenprodukt stabilisiert und die katalytische Aktivität auf diese Weise um den Faktor 10<sup>5</sup> erhöht, andererseits wird ein Entweichen dieses Zwischenprodukts verhindert – das Endiolphosphat würde spontan dephosphorylieren und sich zum toxischen <a href="Methylglyoxal" title="Methylglyoxal">Methylglyoxal</a> umlagern.<sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Die TIM gilt, wie <a href="Jeremy_Knowles" class="mw-redirect" title="Jeremy Knowles">Jeremy Knowles</a> zeigte, als „<a href="Katalytisch_perfektes_Enzym" class="mw-redirect" title="Katalytisch perfektes Enzym">katalytisch perfektes Enzym</a>“. Dies bedeutet, dass Veränderungen am Enzym, gleich welcher Art, keine Umsatzsteigerung mehr herbeizuführen vermögen<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>: Die <a href="Wechselzahl" title="Wechselzahl">Wechselzahl</a> von 4300 Substratmolekülumsätzen pro Sekunde wird nur durch die Diffusionsgeschwindigkeiten von Substrat und Produkt begrenzt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wikibooks"></span></span></div><b><a href="https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie:_Triosephosphat-Isomerase" class="extiw external" title="b:Biochemie und Pathobiochemie: Triosephosphat-Isomerase">Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Triosephosphat-Isomerase</a></b> – Lern- und Lehrmaterialien</div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wikibooks"></span></span></div><b><a href="https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie:_Triacylglycerinbiosynthese" class="extiw external" title="b:Biochemie und Pathobiochemie: Triacylglycerinbiosynthese">Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Triacylglycerinbiosynthese</a></b> – Lern- und Lehrmaterialien</div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wikibooks"></span></span></div><b><a href="https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie:_D-Glycerinaldehyd-3-phosphat" class="extiw external" title="b:Biochemie und Pathobiochemie: D-Glycerinaldehyd-3-phosphat">Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: D-Glycerinaldehyd-3-phosphat</a></b> – Lern- und Lehrmaterialien</div>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">Anderson, LE. (1971): <i>Chloroplast and cytoplasmic enzymes. II. Pea leaf triose phosphate isomerases</i>. In: <i><a href="Biochim_Biophys_Acta" class="mw-redirect" title="Biochim Biophys Acta">Biochim Biophys Acta</a></i>. 235(1); 237–244; <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5089710?dopt=Abstract">PMID 5089710</a>; <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/0005-2744%2871%2990051-9">10.1016/0005-2744(71)90051-9</a></span>.</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID18562316-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID18562316_2-0">↑</a></span> <span class="reference-text">C. Rodríguez-Almazán, R. Arreola, D. Rodríguez-Larrea, B. Aguirre-López, M. T. de Gómez-Puyou, R. Pérez-Montfort, M. Costas, A. Gómez-Puyou, A. Torres-Larios: <i>Structural basis of human triosephosphate isomerase deficiency: mutation E104D is related to alterations of a conserved water network at the dimer interface.</i> In: <i><a href="Journal_of_Biological_Chemistry" title="Journal of Biological Chemistry">Journal of Biological Chemistry</a>.</i> Band 283, Nummer 34, August 2008, S. 23254–23263, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1074/jbc.M802145200">10.1074/jbc.M802145200</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18562316?dopt=Abstract">PMID 18562316</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID2065677-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID2065677_3-0">↑</a></span> <span class="reference-text">K. D. Schnackerz, R. W. Gracy: <i>Probing the catalytic sites of triosephosphate isomerase by 31P-NMR with reversibly and irreversibly binding substrate analogues.</i> In: <i><a href="FEBS_Journal" title="FEBS Journal">European Journal of Biochemistry</a>.</i> Band 199, Nummer 1, Juli 1991, S. 231–238, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1991.tb16114.x">10.1111/j.1432-1033.1991.tb16114.x</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2065677?dopt=Abstract">PMID 2065677</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID27899674-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID27899674_4-0">↑</a></span> <span class="reference-text">A. Marchler-Bauer, Y. Bo, L. Han, J. He, C. J. Lanczycki, S. Lu, F. Chitsaz, M. K. Derbyshire, R. C. Geer, N. R. Gonzales, M. Gwadz, D. I. Hurwitz, F. Lu, G. H. Marchler, J. S. Song, N. Thanki, Z. Wang, R. A. Yamashita, D. Zhang, C. Zheng, L. Y. Geer, S. H. Bryant: <i>CDD/SPARCLE: functional classification of proteins via subfamily domain architectures.</i> In: <i>Nucleic acids research.</i> Band 45, D101 2017, S. D200–D203, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1093/nar%2Fgkw1129">10.1093/nar/gkw1129</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27899674?dopt=Abstract">PMID 27899674</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5210587/">PMC 5210587</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID2204418-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID2204418_5-0">↑</a></span> <span class="reference-text">E. Lolis, G. A. Petsko: <i>Crystallographic analysis of the complex between triosephosphate isomerase and 2-phosphoglycolate at 2.5-A resolution: implications for catalysis.</i> In: <i>Biochemistry.</i> Band 29, Nummer 28, Juli 1990, S. 6619–6625, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1021/bi00480a010">10.1021/bi00480a010</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2204418?dopt=Abstract">PMID 2204418</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-6">↑</a></span> <span class="reference-text">Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt: <i>Lehrbuch der Biochemie.</i> Weinheim 2019, ISBN 978-3-527-34286-0, S. 590–592</span>

</li>

<li id="cite_note-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-7">↑</a></span> <span class="reference-text">Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt: <i>Lehrbuch der Biochemie.</i> Weinheim 2019, ISBN 978-3-527-34286-0, S. 592</span>

</li>

<li id="cite_note-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-8">↑</a></span> <span class="reference-text">Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt: <i>Lehrbuch der Biochemie.</i> Weinheim 2019, ISBN 978-3-527-34286-0, S. 593</span>

</li>

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</body></html>